07-03-2020
Cristiano Mota e Maria João Romão, do laboratório Macromolecular Crystallography da UCIBIO no Departamento de Química da FCT NOVA, identificaram o funcionamento de uma proteína capaz de reduzir dióxido de carbono (CO2) presente na atmosfera. Os resultados publicados na revista ACS Catalysis, em colaboração com investigadores do ITQB NOVA, Ana Rita Oliveira Inês Cardoso Pereira, indicam novos caminhos para resolver um dos maiores desafios atuais para a sustentabilidade do planeta: a neutralidade carbónica.
Enquanto os níveis de CO2 na atmosfera da Terra atingem valores recorde na história da humanidade, a União Europeia compromete-se a atingir até 2050 a neutralidade nas emissões de carbono. Para conseguir reduzir as emissões mundiais de gases com efeito de estufa estas têm de ser equilibradas com a captação de CO2. As plantas, os solos e os oceanos são alguns dos responsáveis por esta remoção, mas não são suficientes para atingir o objetivo. É assim urgente encontrar novos catalisadores que permitam a transformação (redução) de CO2 noutros produtos de valor acrescentado.
Na procura de soluções para reduzir o CO2 atmosférico, a eficiência catalítica dos microrganismos pode ser explorada. Uma opção é a utilização de bactérias cujo metabolismo natural envolve a redução de CO2. Este processo envolve um tipo de enzimas, chamadas formato desidrogenases (Fdhs), que transformam o CO2 em formato, um combustível químico equivalente ao hidrogénio. Estas enzimas encontram-se numa das vias biológicas mais antigas e mais eficientes em termos energéticos. “Perceber o funcionamento deste processo biológico com bilhões de anos de evolução pode dar-nos a chave para o desenvolvimento de novas tecnologias que permitam a redução dos níveis atmosféricos de dióxido de carbono”, explica Inês Cardoso Pereira, do ITQB NOVA.
No trabalho agora publicado na revista de topo ACS Catalysis, os investigadores focaram-se na compreensão do mecanismo de redução de CO2. Para tal, estudaram a formato desidrogenase presente numa bactéria bastante comum em solos e ambientes marinhos, mas também no intestino humano: a Desulfovibrio vulgaris. Através de um estudo inovador, foi possível perceber que esta proteína é muito ativa na redução de CO2 e muito estável na presença de oxigénio, uma característica útil e pouco comum. Para além disso, a determinação da sua estrutura tridimensional em diferentes fases da catálise foi um passo decisivo para compreender o mecanismo de redução de CO2. “Estas características tornam esta enzima num modelo ideal para o estudo deste mecanismo e para o desenvolvimento de catalisadores sintéticos similares”, acrescenta Maria João Romão, da UCIBIO-FCT NOVA. “A compreensão a nível molecular deste mecanismo e a caracterização destas enzimas dão assim pistas importantes para o avanço biotecnológico no desenvolvimento de estratégias e sistemas para a fixação de dióxido de carbono”, explica Cristiano Mota.
As equipas lideradas pelas duas investigadoras irão agora modificar a enzima para melhorar ou reforçar as suas características, tornando-a ainda mais interessante para utilização no mercado. Estes desenvolvimentos reforçam a viabilidade do uso de sistemas biohíbridos na estratégia de descarbonização sustentável.
Artigo:
ACS Catalysis, DOI: 10.1021/ACSCATAL.0C00086
Towards the mechanistic understanding of enzymatic CO2 reduction
Ana Rita Oliveira, Cristiano Mota, Cláudia Mourato, Renato M. Domingos, Marino F. A. Santos, Diana Gesto, Bruno Guigliarelli, Teresa Santos-Silva, Maria João Romão e Inês Antunes Cardoso Pereira
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