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Pablo Javier González

Investigador Auxiliar
Secção de Bioquímica e Biofísica

634
617

(+351) 212948300 10967
(+351) 212948550
pablo.gonzalez@fct.unl.pt

Interesses Científicos


Actualmente eu sou um Investigador Auxiliar do REQUIMTE / CQFB (FCT-UNL, Caparica, Portugal). Estou envolvido nos estudos bioquímicos, espectroscópicos e estruturais de metalo-enzimas isoladas de bactérias desnitrificantes e redutoras de sulfato que catalisam reacções que podem ser ajustadas para processos de biorremediação.
Técnicas comuns como estudos cinéticos, espectroscopia EPR (CW e técnicas Pulsada em colaboração com o Prof. Wofgang Lubitz), cristalografia de raios X (em colaboração com a Prof. Maria J. Romão) e cálculos DFT são usados ​​para compreender o ciclo catalítico de enzimas de Mo e W a nível molecular.
Também estou envolvido no estudo de enzimas isoladas de bactérias redutoras de perclorato, que mostram um grande potencial para ser usado na biorremediação de espécies inorgânicos clorados.

Publicações Representativas


1- Bacterial nitrate reductases: Molecular and biological aspects of nitrate reduction. J Inorg Biochem 2006. 100, 1015-1023.

2- EPR characterization of the molybdenum(V) forms of Formate Dehydrogenase from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 upon formate reduction. J Inorg Biochem 2007, 101(11-12):1617-22.

3- Periplasmic nitrate reductase revisited: a sulfur atom completes the sixth coordination of the catalytic molybdenum. J Biol Inorg Chem 2008, 13, 737-753.

4- Biochemical and spectroscopic characterization of the membrane-bound nitrate reductase from Marinobacter hydrocarbonoclasticus 617. J Biol Inorg Chem 2008, 13, 1321-1333.

5- Kinetic, Structural, and EPR Studies Reveal That Aldehyde Oxidoreductase from Desulfovibrio gigas Does Not Need a Sulfido Ligand for Catalysis and Give Evidence for a Direct Mo-C Interaction in a Biological System. J Am Chem Soc 2009, 131(23):7990-7998.

6- The Crystal Structure of Cupriavidus necator Nitrate Reductase in Oxidized and Partially Reduced States. J Mol Biol. 2011, 408(5):932-48.

7- The mechanism of formate oxidation by metal-dependent formate dehydrogenases. J Biol Inorg Chem 2011,

8- EPR studies of the Mo-enzyme aldehyde oxidoreductase from Desulfovibrio gigas: an application of the Bloch-Wangsness-Redfield theory to a system containing weakly-coupled paramagnetic redox centers with different relaxation rates. J Inorg Biochem 2009, 103(10):1342-1346.